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Begonnen von Daggi, 06. Januar 2022, 20:55:36

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Daggi

Wegen der angeblichen Finanzstützen sollte ein Journalist mal nachhaken.
Der ideale Untertan der totalitären Herrschaft ist nicht der überzeugte Nazi oder der engagierte Kommunist, sondern  Menschen, für die die Unterscheidung zwischen Fakt und Fiktion, wahr und falsch, nicht mehr existiert.
Hannah Arendt

Bachblüte

Zitat von: eLender am 21. Januar 2022, 23:45:29
Leider ist da auch wieder nicht alles Humbug (Pseudowissenschaft eben).

Du bist äußerst liebenswürdig zu dieser Dame. Mein Urteil fällt noch wesentlich vernichtender aus.  :laugh:

Zitat von: eLender am 21. Januar 2022, 18:46:18
Man kann ja mal versuchen aufzudröseln, was die mit ihrer "Methode" meinen, was an der Realität angelehnt [...] ist.

Die folgenden Zitate kommen aus dem Quatsch von Frau Cosic, den eLender dankenswerterweise gepostet hat. Ich vermute, ursprünglich ist das zumindest teilweise von hier: Irena Cosic, "The Resonant Recognition Model of Bio-molecular Interactions: possibility of electromagnetic resonance", Polish Journal of Medical Physics And Engineering, June 2001. Den "Artikel" selbst habe ich nicht gelesen, und das Video wollte ich mir nach dieser zitierten "Literatur" auch nicht mehr antun, dafür war mir die Zeit zu schade. Ein paar versenkende Schüsse abzugeben erschien mir sinnvoller. Dafür reichen die Zitate auch vollkommen aus. :D



ZitatThe RRM is a biophysical model based on findings that certain periodicities/frequencies within the distribution of energies of free electrons along the protein are critical for protein biological function and interaction with protein receptors and other targets.

Nein. "Entlang" von Proteinen findet man keine freien Elektronen, außer vielleicht im Backblech, auf dem der falsche Hase schmort.

Nein. Ausschlaggebend ist die Struktur des Proteins.

Nein. Ausgedacht ist nicht gefunden.

Nein. Wo keine freien Elektronen sind, kann es auch keine Energieverteilung für diese geben.



ZitatThe RRM technology enables these characteristic frequencies, which are electromagnetic in nature, to be identified for each biological function/interaction.

Nein. Frequenzen werden nicht ermöglicht.

Nein. Frequenzen sind in ihrer Natur bestenfalls "mathematisch". Wenn etwas elektromagnetischer Natur ist, dann sind es die Schwingungen.

Nein. Biologische Funktionen sind eine Funktion auf irgendetwas, biologische Interaktionen sind eine Interaktion mit irgendetwas. Weder das eine noch das andere aber "hat eine charakteristische Frequenz".



ZitatOnce the characteristic frequency for biological function is identified, it is possible to analyze protein biological function/interaction, predict bioactive mutations and design de novo bioactive peptides with desired biological function, as well as to predict the electromagnetic frequency which can interfere with certain protein activity.

Nein. So etwas geht nicht bzw. gibt es nicht, siehe oben.

Nein. Bioaktive Mutationen gezielt "vorauszusehen" oder "vorherzusagen" geht erst recht nicht – genausowenig wie man voraussehen kann, welchen Namen die Ururururururenkelin von ihrer Mutter, der Urururururenkelin, bekommen wird.

Nein. De novo-Design erfordert umfassende Kenntnis zumindest von der Struktur, meist aber auch von der Dynamik des Rezeptors. Ausgedachte "Frequenzabhängigkeiten" spielen dahingegen keinerlei Rolle.

Nein. Frequenzen "interferieren" mit nichts. Auch nicht mit Proteinaktivität. Frequenz ist ein Maß für die Anzahl von Schwingungen pro Zeit. Wie schon erwähnt ist die Proteinaktivität abhängig von der Struktur, nicht von irgendwelchen "Frequenzen".



ZitatThese predictions can be used for design of treatments for viral diseases and resistant bacteria.

Und das schon gar nicht. Das ist genauso unsinnig wie zu behaupten, dass auf der Straße charakteristische Geschwindigkeiten von Automotoren identifiziert werden, die dann eine Aussage über die Wechselwirkung des Motors mit der Umwelt erlauben, womit folglich die Reise zu anderen Sternen geplant werden kann.



ZitatAll proteins can be considered as a linear sequence of their constitutive elements, ie. amino
acids. The RRM model interprets this linear information using signal analysis methods by transforming protein into a numerical series and then into the frequency domain using the Fourier Transform (FFT).

Nein. Die Reihenfolge von {egal welchen Bausteinen} sendet keine Signale aus, es gibt also nichts, das mit Signalanalyse interpretiert werden könnte.

Aua. Proteine sind chemische Substanzen, also Materie. Materie lässt sich nicht in eine mathematische Reihe umwandeln. Beim besten Willen nicht.

Aua!! Man stelle sich eine Kette aus Lego-Bausteinchen vor. Jede Art von Bausteinchen bekommt eine Nummer, die Kette wird also als Abfolge von Nummern dargestellt. Diese Abfolge von Nummern soll nun mathematisch in Frequenzen umgewandelt werden. Was soll denn da schwingen!?? Wenn vorher nichts schwingt, dann schwingt nach so einer mathematisch-psychotischen Exkursion natürlich immer noch nichts.



ZitatThe RRM is based on the representation of the protein primary structure as a numerical series by assigning to each amino acid a physical parameter value relevant to the protein's biological activity.

Nein. Biologische Aktivität ergibt sich aus der Struktur des Proteins. Diese wiederum ergibt sich aus der Primärstruktur und aus den Bedingungen bei der Faltung. Jede einzelne Aminosäure ist natürlich wichtig, aber: Eine einzelne Aminosäure hat keinen "eigenen" Anteil an dieser Gesamtstruktur – genauso, wie man einer einzelnen Schraube keinen physikalischen Parameter zuweisen kann, der "relevant für die Leistungsfähigkeit des gesamten Autos" wäre.

RRM ist Quatsch.



ZitatAlthough a number of amino acid indices have been found to correlate in some ways with the biological activity of the whole protein, our investigations [6, 7] have shown that the best correlation can be achieved with parameters which are related to the energy of delocalised electrons of each amino acid.

Toll! Immerhin haben sie bemerkt, dass manche Schrauben wichtig sind, damit das Auto funktionieren kann.

Hmm. "Our" investigations. Bösartig wie ich bin, glaube ich ihnen das nicht.

Quatsch. Bis jetzt haben sie keinerlei Parameter verändert und nichts getan, das verschiedene Ergebnisse liefern würde, also kann es auch keine "beste" Korrelation von irgendetwas geben. Umso mehr Quatsch ist es zu behaupten, dass irgendetwas am besten funktioniert, wenn es mit der Energie von delokalisierten Elektronen einer Aminosäure in Zusammenhang steht.

Als Beispiel: Am besten funktioniert die Umwandlung der Legobausteinkette in {eine Anzahl von Schwingungen pro Sekunde} dann, wenn wir Bedingungen wählen, die mit der {Temperatur der Zapfen an den blauen Legosteinchen} in Zusammenhang stehen. Was für ein haarsträubendes Geblubber!



ZitatThese findings can be explained by the fact that the electrons delocalised, from the particular amino acid, have the strongest impact on the electronic distribution of the whole protein.

Nein. Elektronen delokalisieren nicht "von einer Aminosäure" hinüber zur nächsten Aminosäure. Wie eLender erklärt hat, gibt es Resonanzstrukturen für die Peptidbindung. Bereits am Calpha ist aber Schluss damit, denn das ist sp3-hybridisiert.

Nein. Von "findings" zu sprechen, ist sowieso mehr als einfach nur etwas überheblich (siehe oben).



ZitatIn our extended studies, the energy of the delocalised electrons (calculated as the electron-ion interaction pseudopotential (EIIP) [1, 5–7]) of each amino acid residue was used. The resulting numerical series then represents the distribution of the free electrons energies along the protein.

EIIP ist offenbar ein Potential zwischen einerseits {Elektronen im Protein}, und andererseits, {Ionen außerhalb}. Ionen, wohlgemerkt. Auf die Schnelle habe ich Hinweise gefunden, dass das (vielleicht?) sinnvoll beispielsweise bei der {rein am Rechner durchgeführten} Suche nach Bindungszentren zwischen DNA und Proteinen mitverwendet werden kann – zusammen mit einer Flut anderer Parameter, und wenn man versteht was man tut.  :laugh:

sailor

Eine Frage als interessierter Laie: Müssten die delokalisierten Elektronen der einzelnen Verbindungen/Aminosäuren nicht auch auf sehr ähnlichen und engen Energieniveaus unterwegs sein? Bei höherer Bindungsenergie wären sie ja nicht delokalisiert und bei geringerer würden da "ionen" aus den Säuren werden (weil irgendwas in der Umgebung die Elektronen wegfischt). Wirklich freie Elektronen gibts nicht (bzw. nur kurzzeitig) und Metallbindungen/Metallgitter liegt ja nicht vor.

Nachklapp: Grade gesehen, bei metallorganischen Verbindungen wirds richtig interessant. Ferrocen hat ein EisenII-Ion mit 18 Elektronen....

eLender

Zitat von: sailor am 22. Januar 2022, 13:39:40
Eine Frage als interessierter Laie: Müssten die delokalisierten Elektronen der einzelnen Verbindungen/Aminosäuren nicht auch auf sehr ähnlichen und engen Energieniveaus unterwegs sein? Bei höherer Bindungsenergie wären sie ja nicht delokalisiert und bei geringerer würden da "ionen" aus den Säuren werden (weil irgendwas in der Umgebung die Elektronen wegfischt).
Du stellst Fragen ::)
Je näher man da ins Detail geht, umso schwieriger wird das Verständnis. Zumindest, wenn man es klassisch betrachtet. Man müßte dann irgendwann wellenmechanisch (aka quantendingsbumens) argumentieren. An den (klassischen) Beispielen oben ist das Problem angedeutet. Eigentlich würde man "einfache" Bindungen erwarten, aber die Messungen der Bindungsernergien widerspricht dem. Die Bindungsenergien sind höher, als man mit einer (nicht mesomeren) erwarten sollte. Dadurch, dass die Elektronen delokalisieren, wird bei der Bindung mehr Energie freigesetzt (> die Bindung wird stärker). Das zeigt sich dann auch in den Eigenschaften dieser "funktionellen Gruppen". Habschgehört.
Wollte ich nur mal gesagt haben!

eLender

Zitat von: Bachblüte am 22. Januar 2022, 02:06:49
Nein.
Nein.
Nein.
Nein.
Nein.

Ey Mann, du musst einfach offener sein! Nur wer offen genug ist, kann nicht ganz dicht sein. ;D

Im Ernscht: Man muss sich in den Schwurb erst mal reinversetzen und versuchen zu verstehen, was man uns damit sagen will. Auch wenn die Stirn blutet, weil man zu oft und zu heftig mit dem Kopf gegen die Tischplatte gedozt ist. Es sind ja auch recht phantasievolle Hirngewüchse, die sich in vielen Jahren gebildet haben und auch mal einen Lacher generieren.

ZitatBiologische Funktionen sind eine Funktion auf irgendetwas, biologische Interaktionen sind eine Interaktion mit irgendetwas. Weder das eine noch das andere aber "hat eine charakteristische Frequenz".
...
Frequenzen "interferieren" mit nichts. Auch nicht mit Proteinaktivität. Frequenz ist ein Maß für die Anzahl von Schwingungen pro Zeit. Wie schon erwähnt ist die Proteinaktivität abhängig von der Struktur, nicht von irgendwelchen "Frequenzen".

Durch meine stirnblutende Offenheit bin ich jetzt auch darauf gekommen, was die genau ( ::)) mit diesen Interaktionen meinen. Es geht um dies:
https://de.wikipedia.org/wiki/Molek%C3%BClerkennung

Neben der guten alten Schlüssel-Schloss-Analogie (Emil Fischer 1894!), sind daran vor allem "nichtkovalente" Wechselwirkungen beteiligt, also Van-der-Waals, Wasserstoffbrücken, ionische Wirkungen etc.  Von irgendwelchen Resonanz-/Mesomerwirkungen weiß die Menschheit (außer der Funkerin) nichts. Und selbst wenn es diese Wechselwirkungen geben sollte, sollte sich doch auch eine Resonanzstruktur beschreiben lassen. Habsch noch nie gesehn.

ZitatMan stelle sich eine Kette aus Lego-Bausteinchen vor. Jede Art von Bausteinchen bekommt eine Nummer, die Kette wird also als Abfolge von Nummern dargestellt. Diese Abfolge von Nummern soll nun mathematisch in Frequenzen umgewandelt werden. Was soll denn da schwingen!?? Wenn vorher nichts schwingt, dann schwingt nach so einer mathematisch-psychotischen Exkursion natürlich immer noch nichts.
...
Biologische Aktivität ergibt sich aus der Struktur des Proteins. Diese wiederum ergibt sich aus der Primärstruktur und aus den Bedingungen bei der Faltung. Jede einzelne Aminosäure ist natürlich wichtig, aber: Eine einzelne Aminosäure hat keinen "eigenen" Anteil an dieser Gesamtstruktur – genauso, wie man einer einzelnen Schraube keinen physikalischen Parameter zuweisen kann, der "relevant für die Leistungsfähigkeit des gesamten Autos" wäre.

Alleine die Vorstellung, man könne aus der Primärstruktur (eine einfache gerade Kette) auf die Funktion schließen, ist abenteuerlich und außerhalb unseres bisherigen Wissens (es gab neulich doch mal eine Sensationsmeldung, dass eine KI die Proteinfaltung halbwegs genau vorhersagen konnte, aber das ist auch nur ein laues Lüftchen). Es ist so ungeheuer komplex, neben Sekundär- gibt es auch noch die Tertiärstruktur und dann ist man immer noch nicht am Ende: https://de.wikipedia.org/wiki/Protein#R%C3%A4umlicher_Aufbau


Aber mit einer "Resonanzanalyse" hat man das schnell mit dem Taschenrechner raus $)

ZitatEIIP ist offenbar ein Potential zwischen einerseits {Elektronen im Protein}, und andererseits, {Ionen außerhalb}. Ionen, wohlgemerkt. Auf die Schnelle habe ich Hinweise gefunden, dass das (vielleicht?) sinnvoll beispielsweise bei der {rein am Rechner durchgeführten} Suche nach Bindungszentren zwischen DNA und Proteinen mitverwendet werden kann – zusammen mit einer Flut anderer Parameter, und wenn man versteht was man tut.  :laugh:

Das scheint mir ein Terminus zu sein, den sich die Funkerin ausgedacht hat. Man findet wenig, aber gelegentlich wird auf Cosic verwiesen. Selbst erfüllende Prophezeiung. Oder sowas.
Wollte ich nur mal gesagt haben!

eLender

Einen habsch noch: drüben beim Ernst wird auch darüber geredet: https://edzardernst.com/2022/01/novax-djokovic-is-also-a-scam-entrepreneur/

Am besten gefällt mir sein neuer Spitzname (also der vom Djoker): "Novax"  :grins
Wollte ich nur mal gesagt haben!

Bachblüte

Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
Zitat von: Bachblüte am 22. Januar 2022, 02:06:49
Nein.
Nein.
Nein.
Nein.
Nein.

:laugh:

Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
Nur wer offen genug ist, kann nicht ganz dicht sein. ;D

Ich bemühe mich redlich.  :laugh:

Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
Es geht um dies:
https://de.wikipedia.org/wiki/Molek%C3%BClerkennung

Neben der guten alten Schlüssel-Schloss-Analogie (Emil Fischer 1894!), sind daran vor allem "nichtkovalente" Wechselwirkungen beteiligt [...]

Ja, wobei ich nicht sehe was da bei der Molekülerkennung "neu" sein soll. Derzeit steht ja auch im Wiki-Artikel zum Schlüssel-Schloss-Prinzip:

ZitatEine schwache, nicht-kovalente Wechselwirkung führt zu einem relativ stabilen Übergangszustand (Komplex) von Ligand (Gast) und Rezeptor (Wirt) [...]. Eine etwas zeitgemäßere Ausdrucksweise spricht vom Induced-fit-Konzept (Hand-im-Handschuh-Prinzip), um der konformativen Flexibilität chemischer Verbindungen Rechnung zu tragen.

Auch allosterische Wechselwirkungen sind seit langem bekannt. Naja, ab und zu mal ein neuer Begriff, dann verkauft es sich besser.  :grins2:


Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
Von irgendwelchen Resonanz-/Mesomerwirkungen weiß die Menschheit (außer der Funkerin) nichts. Und selbst wenn es diese Wechselwirkungen geben sollte, sollte sich doch auch eine Resonanzstruktur beschreiben lassen. Habsch noch nie gesehn.

Ich auch nicht. Bei researchgate.net lese ich, dass Frau Irena Cosic erst "Electrical Engineering" und dann "Biomedical Engineering" studiert hat. Nehmen wir an, ersteres stimmt, bzw. dass sie damit Kontakt hatte. Dann wäre es denkbar, dass sie (oder jemand den sie kennt) versucht hat, das Konzept der elektromagnetischen Induktion auf molekulare Vorgänge zu übertragen. Eine Sendeantenne wird mit einer Eingangsfrequenz gespeist, strahlt elektromagnetische Wellen ab, und eine Empfangsantenne "empfängt" diese Wellen. Leider funktioniert das Übertragen des Konzepts auf Moleküle aber nicht, die Realität ist wesentlich komplexer.

Moleküle sind keine einfachen "Antennen". Es müsste ihr klar sein, dass kein "Gerät" vorhanden ist, das einem "Generator" entspricht. Selbst wenn Moleküle so funktionieren würden: Auch müsste ihr klar sein, dass jede Antenne zwar auf bestimmten Frequenzen resonant ist, aber grundsätzlich nicht nur auf einer einzigen Resonanzfrequenz.  Sie müsste gelernt haben, dass Antennen nicht nur exakt auf ihren Resonanzfrequenzen angeregt werden können, sondern immer eine mehr oder minder große Bandbreite haben. Bei der schier unendlich großen Menge an denkbaren chemischen Verbindungen mit einer oftmals ebenfalls (quasi) unendlich großen Menge an Konformationen sollte daher eigentlich klar sein, dass es keine eindeutige Beziehung in der Art {"Für jeden Rezeptor gibt es genau einen einzigen passenden Liganden"} geben kann und dass alleine schon von daher ihre Idee nicht funktionieren kann. Dinge wie "Induced Fit" (siehe Wiki-Zitat oben) machen ihr dann noch zusätzlich einen Strich durch die Rechnung. Wie gesagt, das Ganze ist durch und durch Quatsch.


Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
Alleine die Vorstellung, man könne aus der Primärstruktur (eine einfache gerade Kette) auf die Funktion schließen, ist abenteuerlich und außerhalb unseres bisherigen Wissens

Ja. Ich halte es durchaus für möglich, dass das irgendwann mal gehen wird, vielleicht auch "ab initio", aber bis in eher fernere Zukunft wird das ein wesentlicher weiterer (!) Kritikpunkt für die "Methodik" bleiben.

Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 21:54:13
ZitatEIIP ist offenbar ein Potential zwischen einerseits {Elektronen im Protein}, und andererseits, {Ionen außerhalb}. Ionen, wohlgemerkt. Auf die Schnelle habe ich Hinweise gefunden, dass das (vielleicht?) sinnvoll beispielsweise bei der {rein am Rechner durchgeführten} Suche nach Bindungszentren zwischen DNA und Proteinen mitverwendet werden kann – zusammen mit einer Flut anderer Parameter, und wenn man versteht was man tut.  :laugh:

Das scheint mir ein Terminus zu sein, den sich die Funkerin ausgedacht hat. Man findet wenig, aber gelegentlich wird auf Cosic verwiesen. Selbst erfüllende Prophezeiung. Oder sowas.

Ich bin nicht sicher. Auf die Schnelle habe ich Dinge wie das hier gefunden:

Xia, J., Yue, Z., Di, Y., Zhu, X., & Zheng, C. H. (2016). Predicting hot spots in protein interfaces based on protrusion index, pseudo hydrophobicity and electron-ion interaction pseudopotential features. Oncotarget, 7(14), 18065–18075. https://doi.org/10.18632/oncotarget.7695

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4951271/

Ich habe das nur sehr grob überflogen, auf den ersten Blick scheint es aber zumindest deutlich seriöser zu sein als die Publikation von I. Cosic, die sich übrigens hier findet:

https://www.researchgate.net/publication/261455810_The_Resonant_Recognition_Model_of_Bio-molecular_Interactions_possibility_of_electromagnetic_resonance

Bachblüte

Zitat von: sailor am 22. Januar 2022, 13:39:40
Eine Frage [Text siehe unten]

Jetzt habe ich versucht, über diese wirklich sehr interessante Frage nachzudenken. Ich werde mal zur prima Antwort von eLender ein paar Worte hinzustiften, um wenigstens für eine hinreichende Verwirrung zu sorgen.  :laugh:

Zitat von: sailor am 22. Januar 2022, 13:39:40
Müssten die delokalisierten Elektronen der einzelnen Verbindungen/Aminosäuren nicht auch auf sehr ähnlichen und engen Energieniveaus unterwegs sein?

Zitat von: eLender am 22. Januar 2022, 19:47:17
Je näher man da ins Detail geht, umso schwieriger wird das Verständnis.

Das sehe ich auf jeden Fall auch so.

Mir fehlt es schon am Verständnis, welche "delocalised electrons of each amino acid" I. Cosic eigentlich betrachtet. In ihren Publikationen nachlesen steht noch auf der Liste zu erledigender Dinge, ich freue mich schon darauf. :-\  Peptidbindungen hat eLender ja schon gezeigt, daneben gibt es Aminosäuren, in denen auch Delokalisation in der Seitenkette vorliegt, z.B. Arginin (die Seitenkette ist links<- im Bild):



Sofern es nicht irgendwo in I. Cosic's Veröffentlichungen eine sinnvolle Erklärung dazu gibt, hat die Methodik also dieses weitere Problem: Viele der 21 proteinbildenden Aminosäuren des Menschen haben keine Seitenketten mit Delokalisation, für diese Aminosäuren käme also bestenfalls die Peptidbindung in Betracht. Zwischen n Aminosäuren gibt es aber nur (n-1) Peptidbindungen. Wie will Frau Cosic mit einer Anzahl von (n-1) "EIIP"s eine Anzahl von n Aminosäuren "parametrisieren"?  :o


Zitat von: sailor am 22. Januar 2022, 13:39:40
Müssten die delokalisierten Elektronen der einzelnen Verbindungen/Aminosäuren nicht auch auf sehr ähnlichen und engen Energieniveaus unterwegs sein? Bei höherer Bindungsenergie wären sie ja nicht delokalisiert und bei geringerer würden da "ionen" aus den Säuren werden (weil irgendwas in der Umgebung die Elektronen wegfischt). Wirklich freie Elektronen gibts nicht (bzw. nur kurzzeitig) und Metallbindungen/Metallgitter liegt ja nicht vor.

Erstmal vorweg, die Aminosäuren sind im Peptid/Protein aneinander gebunden, ja? Aminosäuren haben ja eine Aminogruppe (basisch) und eine Carboxylgruppe (sauer), die sozusagen durch die Bindung in dieser Säure-Base-Hinsicht "verschwinden". Die entstehenden Peptidbindungen (= Säureamidbindungen) sind weitgehend neutral. Natürlich haben die Seitenketten unter Umständen basische oder saure Gruppen, und wenn beides vorhanden ist, dann reagiert das Peptid sogar "amphoter" (also salopp gesagt "so oder so, je nachdem was als Reaktionspartner daherkommt"). Im wässrig Basischen oder Sauren entstehen also durchaus Ionen des Peptids. Das hat aber, wenn überhaupt, nur am Rande mit Delokalisation zu tun, daher glaube ich also eher nicht, dass I. Cosic solche chemischen Reaktionen meint.

Ebenfalls vorweg, der Begriff "freie Elektronen" fühlt sich für mich immer irgendwie schwammig an (ich finde z.B. die Vielfalt an Auswahlmöglichkeiten bei Wiki umwerfend, https://en.wikipedia.org/wiki/Free_electron). Delokalisierte Elektronen würde ich durchaus als "frei" sehen, innerhalb des zur Verfügung stehenden, üblicherweise "zweidimensionalen" Raums. Aus diesem Grund sind ja Graphit und einige Kunststoffe mit konjugierten Doppelbindungen gute Leiter für elektrischen Strom, und auch die Peptidbindung an sich ist so gesehen "ein guter Leiter", wenn halt auch nur über eine sehr kurze Distanz hinweg.


Zur Frage selbst: Die wässrige Hydrolyse (= Spaltung) der Peptidbindung liefert Energien so um die 8–16 kJ/mol (eine Quelle dazu findet man im englischsprachigen Wiki-Artikel zu "peptide bond"). Das ist ein recht weiter Bereich (Faktor von 2 "von unten nach oben"). Als Grund dafür fallen mir auf Anhieb induktiv elektronische Einflüsse ein {je nachdem was für Aminosäuren direkt gebunden beteiligt sind}, sowie "sterische" Einflüsse, {je nachdem was in räumlicher Nähe ist}. Delokalisation steht und fällt mit der "Überlappung" von pi-Orbitalen, und das klappt nicht mehr so gut, wenn man die Peptidbindung "verdrillt" oder "verbiegt". Bei starker Verdrillung gibt es weniger Überlappung, also sinkt der Anteil der Delokalisationsenergie. In einem Protein haben die einzelnen Peptidbindungen unterschiedliche Umgebungen. Vergleicht man diese verschiedenen Peptidbindungen, dann gibt es entsprechende Energieunterschiede. Wie schon gesagt, vermutlich meint I. Cosic keine chemischen Reaktionen, aber die grundsätzlichen Überlegungen gelten ja auch für Wechselwirkungen mit "Licht", also in der Spektroskopie. Es gibt also durchaus deutliche Energieunterschiede bei jedem vergleichbaren (!) Anregungsübergang. Die Elektronen werden bei Anregung mit Licht nicht von anderen Atomen "weggefischt", sondern durch Absorbtion von Licht "hinaufgeschubst" in ein höheres Energieniveau, also in einen anderen Schwingungszustand versetzt.

Die Frage, die jetzt bleibt: Was meint Frau Cosic denn nun eigentlich wirklich? Ich habe nur Fragezeichen im Gesicht. Könnt Ihr mir bitte bei der Interpretation dieser Tabelle aus der Publikation von I. Cosic helfen?  :laugh:



Eier sind, abgesehen vom Eidotter, bekanntlich weiß. Das kommt daher, dass die darin enthaltenen Stoffe – auch die Proteine – gemeinhin farblos sind, was wiederum daran liegt, dass die Chromophore, also die "Farbträger" der Moleküle, alle im nicht sichtbaren Bereich des elektromagnetischen Spektrums absorbieren. Peptidbindungen, und auch alle delokalisierten Systeme in den Seitenketten der üblichen Aminosäuren, absorbieren im UV-Bereich, also deutlich unterhalb 400 nm Wellenlänge. Wie wir aber in der Tabelle sehen, werden lauter Absorptionswellenlängen oberhalb von 400 nm genannt. In der Überschrift steht übrigens "linear correlation between measured and calculated frequencies".

Mal so als Beispiel, aus der Tabelle: "Insulin, 552 nm". 552 nm ist ein wunderschönes Gelbgrün, ganz nahe am Empfindlichkeitsmaximum des menschlichen Auges (bei "Tagsehen", merkt sich prima: ca. 555 nm). Würde Insulin bei 552 nm deutlich absorbieren, dann müsste es die Komplementärfarbe eines satten Rotviolett haben. Wer aber schon mal Insulin in der Hand hatte, der weiß: Das Zeug ist farblos. Was also hat Frau Cosic da gemacht?? Was hat sie gemessen?? Was soll der Vergleich mit "calculated RRM freq, 0.344"?? Was hat das für eine Einheit!?? Was sind die Proteingruppen "blue", "green", "red" und "purple"!?? Und was soll die letzte Zeile in der Tabelle!??    :laugh:

sailor

Danke, von diesem Quantendingsbums habe ich schon gehört, scheint ja ziemlich heißer Shice zu sein :D Und ja, die Erweiterung der klassischen Bindungstheorien um quantenmechanische Aspekte habe ich auch bereits gesehen (sind diese tollen "Blasenbilder"). Wirklich verstanden habe ich das nicht, dazu fehlt mir die Zeit (und wirkliche Lust) tief einzusteigen. Letztendlich ist jedoch selbst mir klar, dass die Ideen totaler Bullfug sind... schon allein wenn man mal schaut und überlegt, wie die Frequenzen überhaupt auf Elektronen wirken sollten.

eLender

Zitat von: Bachblüte am 23. Januar 2022, 17:14:58
Mir fehlt es schon am Verständnis, welche "delocalised electrons of each amino acid" I. Cosic eigentlich betrachtet. In ihren Publikationen nachlesen steht noch auf der Liste zu erledigender Dinge, ich freue mich schon darauf.

Ich habe mal ein Paper von einer Kollegin der Funkerin angehängt (sie steht natürlich auch unter den Autoren). Es ist eine Schande, dass das bei Elsevier (in 2000) publiziert ist, MDPI ist ja noch verständlich...
Es reicht eigentlich schon, sich den Methodenteil anzusehen, da wird ja die Methode beschrieben. Ihr "Modell" haben wir nicht wirklich erfassen können; weil es da nichts zu erfassen gibt. Das ist auch typisch für Pseudowissenschaft: man findet kleine Teile, die irgendwie Sinn machen, aber die Zusammenschau kann nicht gelingen, weil das einfach nur Wirrzeugs ist. Aber für den Laien (teils auch den Fachmensch) klingt das auf den ersten Blick sehr anspruchsvoll. Deshalb fällt die Kritik meist spärlich aus: man könnte ja den Eindruck erwecken (oder das dann auch ins Gesicht gesagt bekommen), man wäre zu dumm, um das zu begreifen. Man ist nicht zu dumm, das Geschwurbel ist zu dumm.

ZitatSofern es nicht irgendwo in I. Cosic's Veröffentlichungen eine sinnvolle Erklärung dazu gibt, hat die Methodik also dieses weitere Problem: Viele der 21 proteinbildenden Aminosäuren des Menschen haben keine Seitenketten mit Delokalisation, für diese Aminosäuren käme also bestenfalls die Peptidbindung in Betracht. Zwischen n Aminosäuren gibt es aber nur (n-1) Peptidbindungen.

Ist eh totaler Irrsinn. Selbst die Elektronen der Peptidbindungsatome sind in der Sekundärstruktur schon nicht mehr delokalisiert, da sich hier Wasserstoffbrücken zwischen den hier beteiligten Atomen bilden. Das ist - nachdem ich mich weiter in die Wahnwelt hineingedacht habe - auch egal. Die betrachtet tatsächlich jede Aminosäure für sich und berechnet daraus dann eine Zahlenkette, mit der sie weiterrechnet.

ZitatWie will Frau Cosic mit einer Anzahl von (n-1) "EIIP"s eine Anzahl von n Aminosäuren "parametrisieren"?

Das ist ja der Startpunkt der Methode. Es wird ein Protein (oder ein Peptid) genommen und die darin enthaltenen Aminosäuren in der Reihe ihrer Abfolge aufgelistet. Dann wird für jede Aminosäure ein einzelnen Wert, das sog. EIIP berechnet (ich halte das weiterhin für einen Pseudoparameter, aber es wird ja genau beschrieben, wie der zustande kommt). Man erhält dann also eine Abfolge von Zahlen. Jetzt folgt der nächste Zaubertrick: Man nimmt die Zahlenreihe und macht eine Fouriertransformation - warum nicht. Man kann ja annehmen, die Zahlenfolge wäre ein aperiodisches Signal, dann erhält man ein Frequenzspektrum. Taraa! Jetzt hat man immerhin Frequenzen und kann dann irgendwie weiterwurschteln. Weiter hat es mein Hirn noch nicht ausgehalten und ich übergebe an der Stelle...

ZitatDie Frage, die jetzt bleibt: Was meint Frau Cosic denn nun eigentlich wirklich?
Die Antwort muss lauten: 42 :gruebel

Wollte ich nur mal gesagt haben!

Bachblüte

Zitat von: eLender am 23. Januar 2022, 19:42:13
Aber für den Laien (teils auch den Fachmensch) klingt das auf den ersten Blick sehr anspruchsvoll. Deshalb fällt die Kritik meist spärlich aus: man könnte ja den Eindruck erwecken [...] man wäre zu dumm, um das zu begreifen.

Damit habe ich nicht wirklich ein Problem.

Was mich an solchen – wie sagt Edzard Ernst im von Dir verlinkten Artikel doch so schön ,– "SCAMs" :laugh: vielmehr stört, ist die immense Zeit (und damit auch Geld), die sowohl Laien als auch Experten damit verlieren.

Studierende werden in die Irre getrieben, und oftmals kostet sie das eine Menge Zeit und Geld, erst dafür um diesen Mist zu verstehen zu versuchen, dann, nachdem das ja nicht geht, den Mist einfach auswendig zu lernen, danach um überhaupt herauszufinden dass es Mist ist, und am Schluss, um den ganzen Mist wieder zu entlernen. Letzteres ist manchmal gar nicht so einfach, weil man dazu tendiert gedankliche Verknüpfungen zu ganz anderen Dingen zu knüpfen, die dann u.U. mühsam entheddert werden müssen.

Experten verlieren ebenfalls oftmals Zeit damit, den Mist zu enttarnen (insbesondere wenn er anspruchsvoll gebaut ist), aber vor allem verlieren sie Zeit um sich gegen Idioten zu rechtfertigen und durchzusetzen, die unerschütterlich fest an den Mist glauben. Von daher bin ich gar nicht gut auf solche Schwurbler zu sprechen, vor allem wenn finanzielle Interessen dahinterstehen. Das hier scheint so ein Fall zu sein. Wenigstens gestaltet sich diesmal das Enttarnen und "Debunken" ungewöhnlich einfach und vergleichsweise lustig.  :laugh:


Zitat von: eLender am 23. Januar 2022, 19:42:13
Selbst die Elektronen der Peptidbindungsatome sind in der Sekundärstruktur schon nicht mehr delokalisiert, da sich hier Wasserstoffbrücken zwischen den hier beteiligten Atomen bilden. [...] Die betrachtet tatsächlich jede Aminosäure für sich und berechnet daraus dann eine Zahlenkette, mit der sie weiterrechnet.

Hmm, am Sauerstoffatom sind ja auch nach Ausbildung einer H-Brücke nach wie vor noch zwei freie Elektronenpaare, die zur Delokalisation beitragen können. Das wäre also kein Problem. Ich denke eher, es wird dadurch noch schwieriger: Denn nun fluktuiert Ladung zwischen Peptidbindungen, und der Ladungsschwerpunkt ist plötzlich kein Ladungsschwerpunkt mehr, sondern er verteilt sich jetzt auf zwei (oder mehr) Peptidbindungen und eventuell auch auf Seitenkettensysteme.


Zitat von: eLender am 23. Januar 2022, 19:42:13
ZitatWie will Frau Cosic mit einer Anzahl von (n-1) "EIIP"s eine Anzahl von n Aminosäuren "parametrisieren"?

Das ist ja der Startpunkt der Methode. Es wird ein Protein (oder ein Peptid) genommen und die darin enthaltenen Aminosäuren in der Reihe ihrer Abfolge aufgelistet. Dann wird für jede Aminosäure ein einzelnen Wert, das sog. EIIP berechnet (ich halte das weiterhin für einen Pseudoparameter, aber es wird ja genau beschrieben, wie der zustande kommt). Man erhält dann also eine Abfolge von Zahlen. Jetzt folgt der nächste Zaubertrick: Man nimmt die Zahlenreihe und macht eine Fouriertransformation - warum nicht. Man kann ja annehmen, die Zahlenfolge wäre ein aperiodisches Signal, dann erhält man ein Frequenzspektrum. Taraa! Jetzt hat man immerhin Frequenzen und kann dann irgendwie weiterwurschteln.

Ich möchte sehen, wie der Quatsch gemacht werden soll. Daher mein Beispiel mit der Kette von Legobausteinen, die in Nummern und dann in Schwingungen pro Sekunde umgewandelt werden. Aber agesehen davon (ich glaube, ich hatte das schon zitiert):

Zitat von: Irena CovicThe RRM is based on the representation of the protein primary structure as a numerical series by assigning to each amino acid a physical parameter value relevant to the protein's biological activity. [...] In this study, the energy of delocalised electrons  (calculated as the electron-ion interaction pseudopotential, Electron Ion Interaction Potential (EIIP)) of each amino acid residue was used.

Der springende Punkt ist, "for each". Sie hat n Aminosäuren, aber nur (n-1) EIIPs. Das geht also nicht.

Zitat von: eLender am 23. Januar 2022, 19:42:13
ZitatDie Frage, die jetzt bleibt: Was meint Frau Cosic denn nun eigentlich wirklich?
Die Antwort muss lauten: 42 :gruebel

Oder, "where is my money?"


Weiterer Quatsch, der ihre Ahnungslosigkeit offenbart:

Zitat von: Irena CovicThere is evidence that proteins and DNA have certain conducting properties. If so, charges would be moving through the backbone of the macromolecule and pass  through different energy stages caused by different side groups of various amino acids or nucleotides. This process provides sufficient conditions for the emission of electromagnetic waves.

Mit "certain conducting properties" hat sie nicht ganz unrecht. Vor allem, wenn der Blitz in sie einschlägt und ihr eigenes "backbone" gemeint ist. Unter normalen Bedingungen aber: Da sind keine Ladungen, die sich großräumig bewegen. Weder entlang des Peptidrückgrats, noch über die Seitenketten. Proteine sind keine einfachen Fernsehantennen, ergo werden auch keine elektromagnetischen Wellen abgestrahlt – zumindest nicht annähernd auf die Art, wie von ihr ausgedacht.

Zitat von: Irena CovicTheir frequency range  depends on charge velocity, which  then depends on the nature of charge movement (superconductive, conductive, soliton transfer, etc) and on the energy of the field that causes charge transfer.

Proteine. Superconductive.  :stirn

Besonders toll ist dieser Abschnitt:

Zitat von: Irena CovicTo prove the possibility that macromolecular interactions are based on resonant energy transfer between interacting molecules, we compared our predictions with the number of published experimental results. This assumption has been tested on a number of examples including:

· Proteins that are activated by light (eg rhodopsins, flavodoxins etc.) These proteins absorb light through prosthetic group but frequency selectivity of this absorption and consequent activation is defined by the protein sequence.
· Laser light growth promotion of cells using particular frequencies of the light and producing the similar effect as it would be with the presence of growth factor proteins.
· Chymotrypsin activation which was achieved by radiation of the laser light of 850-860nm only.
· Activation of highly homologous plant photoreceptors which although being very homologous absorb different wavelengths of light.


All these results lead to the conclusion that specificity of protein interactions are based on the
resonant electromagnetic energy transfer with a frequency specific for each observed interaction.

Da drin sind einige Quellenangaben (hier entfernt), die fast alle auf ihre eigenen Werke zeigen.

Die blauen Punkte sind eine bahnbrechende Erkenntnis. Chemische Substanzen können also Licht absorbieren, und die Frequenz(en?) ist/sind abhängig von der Verbindung. Wow!

Der rote Punkt allerdings erinnert mich an diese Leute, die sich angeblich nur von Licht und Liebe ernähren.  :laugh:

eLender

Zitat von: Bachblüte am 24. Januar 2022, 01:04:04
Damit habe ich nicht wirklich ein Problem.

Du nicht, aber es ist ein (nicht kleiner) Teil des Problems. Covidsch Cosic hat es ja sogar geschafft, in mind. einem seriösem Journal zu publizieren. Wie kommt ein Gutachter (einer der wissen sollte, worum es geht) dazu, das nicht gleich in den Papierkorb zu verfrachten?

ZitatHmm, am Sauerstoffatom sind ja auch nach Ausbildung einer H-Brücke nach wie vor noch zwei freie Elektronenpaare, die zur Delokalisation beitragen können. Das wäre also kein Problem. Ich denke eher, es wird dadurch noch schwieriger: Denn nun fluktuiert Ladung zwischen Peptidbindungen, und der Ladungsschwerpunkt ist plötzlich kein Ladungsschwerpunkt mehr, sondern er verteilt sich jetzt auf zwei (oder mehr) Peptidbindungen und eventuell auch auf Seitenkettensysteme.

OMG, es ist also wahr ::)

ZitatProteine sind keine einfachen Fernsehantennen, ergo werden auch keine elektromagnetischen Wellen abgestrahlt – zumindest nicht annähernd auf die Art, wie von ihr ausgedacht.

Ich hatte es ganz am Anfang ja schon gesagt, sie hatte ihre zündende Idee, als sie Biomoleküle mit einem Radioempfänger gleichgesetzt hatte. Den Schmarrn versucht sie dann auf Biegen und Brechen zu "belegen" bzw. auszubauen.

Zitat von: Irena Covic
These proteins absorb light through prosthetic group but frequency selectivity of this absorption and consequent activation is defined by the protein sequence.
...
All these results lead to the conclusion that specificity of protein interactions are based on the resonant electromagnetic energy transfer with a frequency specific for each observed interaction.

Das ist genau der Baukasten, aus dem Pseudowissenschaft gebastelt wird. Man sucht sich immer irgendwas aus, was (scheinbar) in das Geschwurbel passt, und nimmt das dann als Beleg. Genau deshalb tun sich auch Fachleute schwer, das als Scam zu erkennen.
Wollte ich nur mal gesagt haben!

Bachblüte

Zitat von: eLender am 24. Januar 2022, 21:28:01
ZitatHmm, am Sauerstoffatom sind ja auch nach Ausbildung einer H-Brücke nach wie vor noch zwei freie Elektronenpaare, die zur Delokalisation beitragen können. Das wäre also kein Problem. Ich denke eher, es wird dadurch noch schwieriger: Denn nun fluktuiert Ladung zwischen Peptidbindungen, und der Ladungsschwerpunkt ist plötzlich kein Ladungsschwerpunkt mehr, sondern er verteilt sich jetzt auf zwei (oder mehr) Peptidbindungen und eventuell auch auf Seitenkettensysteme.

OMG, es ist also wahr ::)

Ich bin nicht sicher, wie Du das meinst. Wenn Du die Delokalisation trotz H-Brücken meinst, dann, ja. Ich darf zur Erinnerung geben, dass in Phenol das entsprechende Proton sogar "komplett" kovalent an den Sauerstoff gebunden ist, und trotzdem delokalisiert das System bekanntlich hervorragend, der Ring wird dadurch ja sogar für elektrophile Angriffe ein besonders gutes Ziel.



Wenn Du aber die Parametrisierung mit diesen obskuren EIIPs für Amidbindungen meinst, einfach so aus der Aminosäuresequenz heraus, ohne jegliche Betrachtung von Sekundärstruktur und Faltung, bei kompletter Vernachlässigung sämtlicher Dynamik, dem Ignorieren von allen Lösungsmitteleffekten und bei gleichzeitigem "Vergessen", dass es auch Dinge wie cis-Peptidbindungen zu Prolin und wie Induced Fit gibt, dann natürlich nicht, nein.


Zitat von: eLender am 24. Januar 2022, 21:28:01
Ich hatte es ganz am Anfang ja schon gesagt, sie hatte ihre zündende Idee, als sie Biomoleküle mit einem Radioempfänger gleichgesetzt hatte. Den Schmarrn versucht sie dann auf Biegen und Brechen zu "belegen" bzw. auszubauen.

Ja.

eLender

Zitat von: Bachblüte am 24. Januar 2022, 22:46:57
Ich bin nicht sicher, wie Du das meinst.

War natürlich ein wenig ironisch gemeint. Die Anhänger der Leere Lehre würden jeden Hinweis auf mögliche Resonanzstrukturen im Protein wieder als "Bestätigung" für was auch immer sehen. Es ist aber, wie du weiter unten auch schreibst, eine komplexe räumliche Betrachtung, die von den Anhängern ausgeblendet wird. Ich zitiere nochmal das Lexikon des Universalwissens:

ZitatIn den nativen Proteinen liegen vorwiegend trans-Peptidbindungen vor, cis-Peptidbindungen finden sich vor allem in cyclischen Dipeptiden (Diketopiperazine) und cyclischen Tripeptiden (Beispiel: Cyclotriprolyl). Der Grund für das häufigere Auftreten von trans-Peptidbindungen sind die sterischen Hinderungen zwischen den Gruppen am ?-C-Atom bei cis-Peptidbindungen, die bei der trans-Konfiguration nicht auftreten.
https://de.wikipedia.org/wiki/Peptidbindung#Eigenschaften

Betrachtet man nur einzelne Aminosäuren, dann wird das der Wirklichkeit realer Strukturen sowas von nicht gerecht. Aber das haben wir ja alles schon geklärt. Das ist alles pseudowissenschaftlicher BS, weil es nicht im Einklang mit gesicherten Erkenntnissen der Wissenschaft steht. Falls hier mal jemand lesen sollte, der sich gefragt hat, ob RRM seriös ist, dann haben wir - denke ich - genug Hinweise gegeben. Viel mehr können wir erst mal nicht machen.
Wollte ich nur mal gesagt haben!

eLender

Leonid Schneider (For Better Science) hat es nochmal auf den Punkt gebracht:

ZitatRRM is this: assign a single real-valued number to a 'letter' (nucleiotide, amino acids), presumed to be related to an electron-ion interaction strength.  Perform a Fourier transform to get a spectrum (1/m). Voila, no protein folding needed, all your interactions captured in a single spectrum. And what is more, the peaks even represent biological functions! Need to know what binds to COVID spike protein? Fourier transform its letters and look at a matching peak in the spectrum of another series of letters. There are tables for amino acids and your four DNA [nucleotides]. Guess that you can also match books by fourier transforming their letters. [...]
https://forbetterscience.com/2022/01/24/grand-slam-novak-djokovic-vs-covid-19/
Wollte ich nur mal gesagt haben!